BIOCHIMIE QUIZZ
Soient deux protéines A et B ayant chacune un poids moléculaire de 500 kDa sous leur forme native. Aucune de ces deux protéines ne présente de ponts disulfures. La protéine A est monomérique, de point isoélectrique (pl) 4. La protéine B, de point isoélectrique (pl) 10, comporte deux sous-unités de 200 kDa et 300 kDa respectivement. Ces deux protéines sont soumises à différents traitements et étudiées par différentes techniques, cocher la/les réponse(s) exacte(s) :
Une chromatographie par filtration sur gel et sans traitement préalable permettra de séparer les deux protéines A et B
Lors d'une électrophorèse bi-dimensionnelle, les protéines A et B resteront sous leur forme native
La protéine B sera retenue par une colonne de chromatographie par échange d'ions dont lesbilles sont chargées négativement et dont le pH du tampon d'élution est égal à 7
Un traitement au B-mercapto-éthanol appliqué à ces deux protéines n'aura aucun effet sur chacune de ces deux protéines
La migration en SDS-PAGE d'un mélange de ces deux protéines devrait permettre de visualiser trois bandes distinctes
Parmi les propositions suivantes concernant le lien entre l’influence des acides aminés sur les propriétés des peptide et des protéines, indiquer celle(s) qui est (sont) exactes:
Une chaine peptidique contenant uniquement des résidus de sérine peut-être N-glycosylée
Une chaine peptidique constituée majoritairement d'histidine et d'arginine est chargée positivement à pH7
Une chaine peptidique riche en leucine absorbe dans l'ultraviolet
Une chaine peptidique ne contenant pas de méthionine peut-être clivée par le bromure de cyanogène
Une chaine peptidique possédant au moins deux cystéines peut former un pont disulfure intre-caténaire
Other
Please Specify:
Un peptide dont la séquence est donnée ci-dessus est soumis à une hydrolyse totale par la chymotrypsine
Cys-Ala-Ser-Phe-Arg-Val-Glu-Tyr-Gly-Lys-Pro-Met-Asn-His-Asp-Leu
Les fragments obtenus suite à l'hydrolyse totale du peptide par la chymotrypsine sont ensuite soumis à une électrophorèse à pH8 (sans SDS) et après migration et révélation, on observe le schéma suivant :
Parmi les propositions suivantes, indiquer celle(sà qui est (sont) exacte(s):
La tâche a correspond au peptide dont la séquence est : Gly-Lys-Pro
La tâche b corresond au peptide dont la séquence est : Cys-Ala-Ser-Phe
La tâche c correspond au peptide dont la séquence est : Met-Asn-His-Asp
La tâche b correspond au peptide dont la séquence est : Arg-Val-Glu-Tyr
L'hydrolyse totale du peptide par la chymotrypsine donne naissance à 3 fragments
La protéine A a le même poids moléculaire que la protéine B
Les protéines A et B sont constituées de sous-unités ayant la même séquence primaire.
La protéine A contient nécessairement au moins un pont disulfure intercaténaire.
La protéine A est nécessairement multimérique.
La protéine B est nécessairement monomérique.
Soit une protéine P constituée de deux sous unités A et B ayant un poids moléculaire respectif de 60 et 80 KDa. Ces deux sous-unités sont reliées par un pont disulfure entre deux acides aminés (codon 112 pour le peptide A et codon 214 pour le peptide 8) qui font chacun partie d'un feuillet 13. Le domaine formé par ces deux feuillets 13 constitue le site de liaison de la protéine P avec son ligand spécifique. Par ailleurs, le peptide A comporte un nombre moins important d'acides aminés à chaine latérale ionisable acide que le peptide B. Enfin, ces deux peptides n'ont aucun acide aminé à chaine latérale ionisable basique dans leur séquence primaire. Des échantillons purs de la protéine P sont soumis à différents traitements et étudiés par différentes techniques. Cocher la/les réponse(s) exacte(s)
Le poids moléculaire de la protéine P mesuré en chromatographie par filtration sur gel et sans traitement préalable sera de 140 KDa
. La migration en SDS-PAGE après traitement au B-mercapto-éthanol permettra de visualiser une bande d'un poids moléculaire de 140 KDa
L'analyse en électrophorèse bidimensionnelle sans traitement préalable permettra de séparer les deux peptides
La protéine P sous sa forme native (sans traitement préalable) sera retenue par une colonne de chromatographie par échange d'ions dont les billes sont chargées positivement et dont le pH du tampon d'élution est égal à 7
Après traitement au B-mercapto-éthanol, le peptide A ne sera pas retenu par une colonne de chromatographie par échange d'ions dont les billes sont chargées positivement et dont le pH du tampon d'élution est égal à 7
Un premier mutant de la protéine P (Pm1) conduit à l'apparition d'une arginine en position 112 du peptide A (Am). Cocher la/les réponse(s) exacte(s):
La migration en SDS-PAGE d'un échantillon pur de la protéine Pm1 permettra de visualiser une bande d'un poids moléculaire de 140 KDa
La protéine Pm1 comporte un site de N-glysosylation en plus par rapport à la protéine P
Le changement d'acide aminé dans la séquence primaire du peptide A muté (Am) modifie le profil de migration en électrophorèse bidimensionnelle de la protéine Pm1 par rapport à celui de la protéine P
La valeur du point isoélectrique du peptide A muté (Am) est inchangé par rapport à celui du peptide A
La valeur du point isoélectrique du peptide est inférieure à celle du peptide A muté (Am)
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