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Einführung in die Biochemie

Was ist cGMP? Wie wird es erzeugt und wie wird es abgebaut?

Welche fünf Geschmacksqualitäten kann der Mensch unterscheiden? Nennen Sie zu jeder Geschmacksqualität jeweils eine entsprechend schmeckende Substanz.

Salzig: Kochsalz/NaCl sauer: Ascorbinsäure süß: Glucose bitter: giftige Pflanzenstoffe, z.B. Chinin umami: Glutamat

Beschreiben Sie in Stichworten die Abfolge der Schritte in einer glutamatergen Synapse, die zwischen dem Eintreffen eines Aktionspotentials in der Synapse und dem Beginn der Depolarisation des postsynaptischen Neurons liegen.

Ein Aktionspotential erreicht das Endknöpfen, die spannungsgesteuerten Ca¬2+¬-Kanäle öffnen sich, Calcium strömt in das Zellinnere und verändert die Oberflächenbeschaffenheit eines Transmitter-Vesikels, dieses verschmilzt mit der Oberfläche der präsynaptischen Membran und ergießt sich mittels Exocytose in den synaptischen Spalt, Glutamat bindet an transmittergesteurte Ionenkanäle in der postsynaptischen Membran, die sich öffnen und Kationen wie Natrium und Kalium in die Zelle strömen lassen, das postsynaptische Neuron wird depolarisiert und ein Aktionspotential entsteht, um einer Dauererregung entgegen zu wirken, wird das Glutamat wieder in das präsynaptische Neuron aufgenommen.

Wie können Sie Proteine für die Untersuchung mittels Fluoreszenzmikroskopie markieren?

Mittels tranksriptioneller Fusion von Reportergenen mit dem jeweiligen Zielgen, Antikörper oder spezifisch bindenden fluoreszenzmarkierten Liganden. Bei der transkritionellen Fusion wird ein Reportergen vor dem Stop-Codon eines Zielgens eingefügt, so dass das entstehende Protein mit dem Reporterprotein fusioniert ist.

Die Doppelhelix von DNA liegt unter physiologischen Bedingungen in der B‐Form vor, doppelhelicale RNA in der A‐Form. Warum?

Die DNA-Doppelhelix wird im Vergleich zu DNA-Einzelsträngen stabilisiert durch stacking, also der Stapelungswechselwirkung zwischen benachbarten Basen, wie auch durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den einzelnen Basenpaaren. Ribose besitzt eine OH-Grupppe, die in der Desoxyribose der DNA nicht vorkommt. Dadurch verändern sich die Wechselwirkungen, z.B. Zwischen den Phosphaten und die doppelhelicale RNA nimmt die A-Form an.

Am Ende eines Aktionspotenzials kommt es zu einer kurzzeitigen Hyperpolarisation, d.h. die Membranspannung sinkt kurzzeitig unter das Ruhepotenzial. Woran liegt das?

Nach einer Depolarisation strömen Kalium-Ionen nach außen und die Na¬¬trium/Kalium-Pumpe sorgt dafür, dass die Membranspannung sinkt, jedoch arbeitet sie noch weiter, wenn das Ruhepotential bereits erreicht ist, weshalb das Potential kurzzeitig noch stärker sinkt, die Membran hyperpolarisiert. Die geschlossenen Natriumkanäle sind nun wieder in der Lage, aktiviert zu werden, das Membranpotential nimmt wieder den Wert um ca. -75mV an. Erst jetzt, nach der sog. Refraktärzeit, ist die Membran wieder erregbar.

Was müssen Sie beachten, wenn sie in einer Zelle gleichzeitig zwei unterschiedliche Proteine mittels Fluoreszenzmikroskopie charakterisieren wollen? Nennen Sie ein Beispiel für eine Untersuchung und beschreiben Sie ihre Vorgehensweise.

Für die gleichzeitige Untersuchung mehrere Proteine müssen Fluoreszenzfarbstoffe verwendet werden, die in unterschiedlichen Wellenlängen fluoreszieren. Es können z.B. das Cytoskelett und der Kern gleichzeitig untersucht werden, indem Floureszenzmarker für Aktin und für DNA verwendet werden, die z.B. Blau und grün fluoreszieren.

Post‐translationale Modifikationen. A) Welche biochemische Reaktion wird durch Proteinkinasen katalysiert? B) Nennen Sie drei Aminosäuren, deren Seitenketten phosphoryliert werden können C) Welche biochemische Reaktion wird durch Proteinphosphatasen katalysiert?

A) Proteinkinasen katalysieren die Phospolysiering von Proteinen. B) Die Seitenketten von Serin, Threonin und Tyrosin können phosphoryliert werden. C) Proteinphosphatasen sind die Gegenspieler von Proteinkinasen, sie kataylsieren eine Dephosphatylierung (Abspaltung der Phosphatreste von den Aminosäuren).

Was ist GFP und warum eignet es sich gut als Fluoreszenzmarker. Wer hat den Nobelpreis für die Verwendung von GFP als Fluorezenzmarker bekommen?

GFP ist ein Protien, welches aus einer Qualle stammt. Bei der Anregung mit blauem oder UV-Licht fluoresziert es grün. Es besitzt einen leicht messbaren Phänotyp und und hebt sich deutlich von Hintergrundsignalen ab, weshalb es sich gut als Fluoreszenzmarker eignet. Den Nobelpreis für die STED-Mikroskopie, welche GFP verwendet, hat Stefan Hell bekommen.

Warum breitet sich das Aktionspotential nur in einer Richtung aus?

Das Aktionspotential wird am sog. Axon hillock gebildet, kann sich aber sowohl entlang des Axons, wie auch rückwärts entlang des Dendriten ausbreiten. Die Ausbreitung entlang des Axons ist jedoch vereinfacht dadurch, dass es physiologisch durch spannungsgesteuerte Natriumkanäle oder Myelinisierung optimal an die Weiterleitung von Aktionspotentialen angepasst ist und am Endknöpfen Transmitter ausschütten kann.

Wie würden Sie mittels Mikroskopie und ergänzend mit einer biochemischen Methode nachweisen, dass ein Protein in Mitochondrien vorkommt?

Ein Reporterprotein könnte über transkriptionelle Fusion mit dem Protein verbunden werden und so mittels Floureszenzmikroskopie untersucht werden, ob das Protein in den Mitochondrien vorkommt. Eine Lösung mit Zellen und zellulärem Material wird zentrifugiert, zuerst setzen sich schwere Bestandteile, wie z.B. der Zellkern ab, danach die Mitochondrien. Das Zentrifugat kann dann weiter mittels Enzymtest auf das Protein untersucht werden.

Welche Parameter eines Axons bestimmen, wie schnell ein Aktionspotential weitergeleitet wird?

Ein Axon mit einem großen Durchmesser leitet ein Aktionspotential schneller weiter, als ein vergleichbares Axon mit geringerem Durchmesser. Außerdem spielt die Isolierung des Axons eine Rolle, bei der saltatorischen Erregungsweiterleitung „überspringt“ das Aktionspotential die myelinisierten Bereiche des Aktions und bewegt sich von Schnürring zu Schnürring sprunghaft fort, was zu einer schnellen Weiterleitung auch bei geringem Durchmesser führt.

Wie aktiviert belichtetes Rhodopsin die nächste Station "seiner" Signal‐transduktionskaskade?

Photoisomerisierung des 11-cis Retinals zum all-trans Retinal, dadurch erfährt das Opsin eine Konformationsänderung, die es erlaubt, dass es mit Transducin interagieren kann. Das aktivierte Rhodopsin stimuliert einen Nucleotidaustausch im Transducin, dadurch wird es ebenfalls aktiviert. Die aktive Form alpha-GTP aktiviert wiederum eine Phosphodiesterase, die cGMP in GMP spaltet. Durch die abnehmende Konzentration an cGMP in der Zelle verringert sich der Einstrom von Kationen, besonders Natrium und Calcium, die Zelle hyperpolarisiert und es wird kein inhibitorischer Transmitter mehr ausgeschüttet, sodass ein Signal in den folgenden Zellen weitergeleitet werden kann.

Nennen Sie 5 Unterschiede zwischen Prokaryonten und Eukaryonten

Prokaryoten: - Kein Zellkern, meist ringförmige Chromosomen, keine Membran umschlossenen Organellen, oft anaerob, 1-10 Mikrometer groß, 70S Ribosom Eukaryoten: - Zellkern, meist lineare Chromosomen, Membran umschlossene Organellen, meist aerob, 10-100 Mikrometer groß, 80S Ribosom

Warum steigt die thermische Stabilität eines DNA‐Doppelstrangs mit dem G+C‐Gehalt?

Die stacking Energie nimmt mit dem G+C-Gehalt zu und somit auch die Stabilität der Doppelhelix. Wasserstoffbrückenbindungen spielen nur eine geringe Rolle.

Welcher Anteil (%) des Genoms von Bakterien bzw. Säugetieren codiert für Proteine?

Bei Bakterien codieren um die 88% des Genoms für Proteine, bei Säugetieren lediglich 1,5%.

Warum fließen beim Ruhepotential (‐75 mV) Ströme über die Membran? Welche Ionen sind daran beteiligt?

Das Membranpotential beruht auf einem Konzentrationsunterschied an Ionen innerhalb und außerhalb der Membran. Beim Ruhepotential ist das innere der Zelle im Vergleich zu seiner Umgebung z.B. durch Cl¬¬-¬-Ionen negativ geladen, ein elektrisches Potential ist vorhanden und Na¬+¬-Ionen strömen durch die Zellmembran ein, um die Potentialdifferenz auszugleichen. Damit die Membran nicht depolarisiert, werden drei Natriumionen unter Aufwand von ATP durch die Na+/K¬+¬-Pumpe in den extrazellulären Bereich gefördert und im Gegenzug zwei Kaliumionen ins Zellinnere befördert.

1. Rhodopsin ist ein Lichtrezeptor. A) Welche chemische Gruppe vermittelt die Lichtempfindlichkeit? B) Von welchem Vitamin leitet sie sich ab? C) Wie verändert sich die Gruppe bei Belichtung?

A)Das 11-cis Retinal als Chromophor. B) Vom Retional, dem Vitamin A, welches wiederum aus dem Provitamin A beta-Carotin gebildet werden kann. C) Sie verändert ihre Konformation vom 11-cis Retinal zum all-trans Retinal.

Warum können Phospholipide zwar schnell in der Membran diffundieren, aber nur sehr schlecht von einer Seite auf die andere gelangen („flipping“)?

Wenn die Phospholipide von einer Seite auf die andere „flippen“, muss der hydrophile Kopf den hydrophoben Innenbereich passieren, was energetisch höchst ungünstig ist und aus diesem Grund meistens nicht ohne enzymatische Aktivität passiert.

Was versteht man unter RNA‐Interferenz (RNAi)?

Bei der RNA-Interferenz handelt es sich um eine gezielte posttranskriptionelle Abschaltung von Genen. Dabei setzt sich siRNA an mRNA und sorgt dafür, dass diese abgebaut und die Translation somit unterbunden wird.

Nennen Sie zwei Beispiele für katalytisch aktive RNAs.

Zu den katalytisch aktiven RNAs gehören Ribozyme in Ribosomen oder Nucleasen.

Welches Enzym katalysiert die DNA Synthese bei der Replikation und wie arbeitet es?

Die DNA-Polymerase katalysiert die DNA-Synthese bei der Replikation, der Vorgang findet in 5‘ zu 3‘-Richtung statt. Die DNA-Polymerase koordiniert und verbindet Desoxyribonucleosidtriphosphate mit den korrespondierenden Basen unter Abspaltung von zwei Phosphaten, der Phosphatrest wird an das 3‘-Ende gebunden.

4.Nennen Sie drei strukturell unterschiedliche Möglichkeiten, ein Protein in einer Membran zu verankern.

Proteine können als alpha-Helix oder beta-barrel in der Membran verankert sein, amphiphile alpha-Helices können auch halb in der Membranstruktur verankert sein. Eine weitere Möglichkeit ist die posttranlatorische Modifikation mit hydrophoben Ketten von Proteinen, die außerhalb der Membran liegen. Durch Wechselwirkungen lagern sie sich an diese an, können jedoch auch wieder herausgelöst werden.

Was ist ein “Ori of replication”, was geschieht dort und was ist diesbezüglich der Unterschied zwischen Prokaryonten und Eukaryonten?

Am Origin of replication startet die Replikation, bei Prokaryoten verläuft die Replikation von einem origin aus in beide Richtungen, bis zwei neue ringförmige DNA-Doppelstränge synthetisiert wurden. Bei den größeren Genomen der Eukaryoten gibt es mehrere origin of replication, an denen die Replikation zeitlich starten kann.

Was geschieht an der Replikationsgabel?

An der Replikationsgabel ist die DNA entwunden und die Basenpaarung ist aufgehoben. An einem Enzelstrang, dem Leitstrang, erfolgt die Synthese kontinuierlich, an dem anderen Strang, dem Folgestrang, erfolgt die Synthese diskontinuierlich und unter Bildung sog. Okazaki-Fragmente.

Von welchen Faktoren hängt die laterale Beweglichkeit von Molekülen in der Membran ab, und wie kann man das messen?

Die Beweglichkeit von Molekülen ist temperaturabhängig, eingeschränkt wird sie jedoch von Faserproteinen. Mit der STED-Mikroskopie können fluoreszenzmarkierte Proteine in einem definierten Ausschnitt aufgezeichnet werden, somit könnte also auch die Bewegung von Molekülen in der Membran untersucht werden.

Welche Faktoren bestimmen, ob ein amphiphiles Molekül in Wasser eine Mizelle, ein Bilayer, oder eine invertierte hexagonale Phase ausbildet?

Die bevorzugten Phasen von amphiphilen Molekülen hängen davon ab, welche Anordnungen für die Membranporteine energetisch am günstigsten sind. Eine Mizelle wird ausgebildet, wenn die Membranmoleküle kegelförmig sind und anziehende Wechselwirkungen zwischen den Endgruppen herrschen. Bei zylindrischen Membranproteinen wird bevorzugt ein Bilayer gebildet und eine invertierte hexagonale Phase wird gebildet, wenn repulsive Wechselwirkungen zwischen den Endgruppen herrschen.

Was ist der hydrophobe Effekt und was hat er mit Wasser als Lösungsmittel zu tun?

Der hydrophobe Effekt bewirkt die größtmögliche Trennung von hydrophilen und hydrophoben Bereichen, was einer Minimierung der Entropie entspricht. Das Wassermolekül ist ein Dipol, das Sauerstoffatom besitzt eine höhere Elektronegativität und zieht so die bindenden Elektronen des Wasserstoffs stärker zu sich heran, am Sauerstoff entsteht eine negative Partialladung, am Wasserstoff ist diese Partialladung positiv. Somit kann Wasser mit anderen polaren Molekülen oder Ionen elektrostatische Wechselwirkungen eingehen oder Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Unpolare Stoffe lösen sich jedoch nicht im Wasser, da keine Wechselwirkungen stattfinden. Unpolare (hydrophobe) Stoffe lagern sich zusammen, es kommt zum hydrophoben Effekt.

Was ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II?

Die Topoisomerase I verursacht einen temporären Einzelstrangbruch, die Topoisomerase II verursacht einen temporären Doppelstrangbruch. Dies wirkt der Superspiralisierung der DNA entgegen, zu der es durch das Entwinde des Strangs bei der Replikation kommt.

Welche RNAs werden von den drei eukaryontischen RNA‐Polymerasen synthetisiert?

Es werden die messenger RNA (mRNA), die transport RNA (tRNA), die ribosomale RNA (rRNA) und die small nuclear RNA (snRNA) synthetisiert.

Was geschieht bei der Replikation am Ende der Chromosomen?

Der Primer für das letzte Okazaki-Fragment des Folgestrangs kann nicht an das Chromosomen Ende synthetisiert werden, folglich kann so ein Teil nicht repliziert werden und die DNA verkürzt sich an dieser Stelle. Aus diesem Grund befindet sich die tausendfach wiederholte Sequenz TTAGGG an den Enden der Chromosomen, den sog. Telomeren. In somatischen Zellen verkürzen sich die Telomere mit jeder Zellteilung und gehen, wenn diese nur noch eine bestimmte Länge besitzen, in die Seneszenz über und teilen sich nicht mehr. In Zellen, wie z.B. Stammzellen, die ein Leben lang ihre Teilungsfähigkeit beibehalten, ist ein Enzym namens Telomerase aktiv, welches als reverse Transkriptase die Telomere wieder verlängern kann.

Welche Faktoren sind an der Initiation der Pol II‐Transkription beteiligt, was ist deren Rolle?

An der Initiation der Pol II-Transkription sind die Faktoren TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIE, TFIIF und TFIIH beteiligt. Zunächst bindet der Faktor TFIID an den Promoter, daraufhin binden an ihn TFIIA und TFIIB, an die wiederum die Polymerase gebunden werden kann. TFIIF führt die Polymerase zum Promoter. Der Transkriptionsfaktor TFIIE ermöglicht das Andocken von TFIIH, welches Helicaseaktivität besitzt und den Doppelstrang öffnet.

Nennen Sie die 2 grundlegenden Prinzipien der Energieerzeugung.

Phototrophe Organismen wandeln die Energie des Sonnenlichts in chemische Energie um, einfache Moleküle werden in energiereichere umgewandelt, die später wieder abgebaut werden können. Chemotrophe Organismen erhalten ihre Energie aus der Oxidation von Nährstoffen, welche zuvor von photorophen Organismen erzeugt wurden.

Nennen Sie die 3 grundlegenden Prinzipien der Regulation des Stoffwechsels

Die Stoffwechselregulation beruht auf der Kontrolle der Enzymmenge, der Enzymaktivität und der Verfügbarkeit der Substrate. Bei Eukaryoten sind auf-und abbauende Stoffwechselwege oft räumlich voneinander getrennt (Kompartimentierung).

Nennen Sie die 6 Klassen in die sich alle Stoffwechselreaktionen einteilen lassen und geben Sie jeweils ein Beispiel.

1) Redoxreaktionen – Reaktionen mit Reduktionsäquivalenten, z.B. In der Atmungskette 2) Ligationsreaktionen – z.B. Bei der DNA-Ligase 3) Isomerisierungsreaktionen – Konformationsänderung des 11-cis Retinals zum all-trans Retinal bei Lichteinwirkung 4) Gruppentransferreaktion – z.B. Kinasen 5) Hydrolysereaktion – ADP + P¬¬i¬ --> ATP 6) Übertragung/Abspaltung von funktionellen Gruppen – z.B. von Fumerasen

Was sind die Schritte im Nukleotid‐Additions‐Zyklus der Transkriptionselongation?

Ein Nucleosidtriphosphat wird an die Polymerase gebunden, unter Abspaltung von Diphosphat wird das Nucleosidmonophsphat an den entstehenden RNA-Strang gebunden. Die Energie, die bei der Abspaltung des Diphosphats frei wird, wird für die Bewegung des Elongationskomplexes verwendet, es kommt zur Translokation.

Was ist die Funktion von so genannten Reduktionsequivalenten? Nennen Sie 2 Beispiele.

Reduktionsäquivalente sind Coenzyme, die als Elektronendonatoren für eine Vielzahl von Stoffwechselvorgängen dienen. Beispiele sind NADH+H¬+¬ und NADPH+H¬+¬. Sie spielen eine wichtige Rolle in der Elektronentransportkette, z.B. In der Atmungskette oder der Photosynthese.

Was sind die 2 zentralen Aufgaben des Stoffwechsels

Die zwei zentralen Aufgaben des Stoffwechsels sind der Katabolismus und der Anabolismus. Der Katabolismus ist der Abbau von Nährstoffen, also die Gewinnung von Energie und Reduktionsäquivalenten. Dabei wird Energie in biologisch nutzbare Formen umgewandelt. Der Anabolismus ist der Aufbau von Stoffen, also die Synthese von Makromolekülen im Ganzen, wie in ihren Bausteinen. Dieser Prozess benötigt die Zufuhr von Energie.

Woraus besteht ein Nukleosom?

Ein Nukleosom ist die Einheit aus DNA und einem Histonoktamer, dies ist die erste Verpackungsstufe der DNA im Zellkern. Durch die Windungen um die Histonkomplexe verkürzt sich die Länge der DNA. Ein Histonoktamer besteht je zwei Mal aus vier verschiedenen Histon-Proteinen.

Wie könnte man die mögliche katalytische Funktion einer Aminosäure im aktiven Zentrum untersuchen?

Die Aminosäure kann durch eine andere Aminosäure ersetzt werden und daraufhin die Funktionsfähigkeit des Enzyms untersucht werden. Um eine bestimmte Funktion bei der Katalyse zu untersuchen, kann z.B. Anstelle einer sauren Aminosäure eine basische Aminosäure gewählt werden. Ist das Enzym daraufhin weniger oder nicht funktionsfähig, kann darauf geschlossen werden, dass der saure Charakter der Aminosäure möglicherweise eine katalytische Funktion im Enzym besitzt.

Nennen Sie drei wichtige Histonmodifikationen und deren Funktion.

Histonmodifikationen sind chemische Veränderungen an den Histon-Proteinen, die Einfluss auf die Stabilität des DNA-Histon-Komplexes haben und somit auf die Transkription. Die Acetylierung findet ausschließlich an Lysinen statt und verringert die Stabilität eines DNA-Histon-Komplexes, die DNA kann also einfacher transkribiert werden. Die Methylierung findet an Lysinen und Argininen statt, je nach Bindungspartner kann die Methylierung die Transkription fördern, wie auch verhindern. Das gleiche gilt für die Phosphorylierung, diese finden jedoch nur an Aminosäuren mit Hydroxygruppe statt, also Serinen, Threoinen und Tyrosinen.

Aminoacyl‐tRNA‐Synthetasen sind die eigentlichen Übersetzer des genetischen Codes in der Genexpression. Wieso?

Die Aminoacyl-tRNA-Synthetasen binden sowohl Aminosäuren, wie auch Nucleinsäuren. Sie ordnen den Codons die entsprechende Aminosäure zu. Insgesamt gibt es 20 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, jede für eine der 20 Aminosäuren, sie besitzen einen Arm, der die Aminosäuren bindet und ein Anticodon, welches komplementär zu dem Codon auf der RNA ist, welches die jeweilige Aminosäure codiert.

Wieso werden zur Decodierung der 61 für Aminosäuren codierenden Codons des genetischen Codes eine geringere Zahl von tRNAs benötigt?

Die erste und die zweite Position der Codon-Anticodon-Bindung verhält sich nach dem Schema von Watson und Crick, also A mit U und G mit C. An der dritten Position besitzt das Anticodon jedoch eine sog. Wobble-Base, die z.B. Bei der ungünstigen U-G Bindung „herauswackeln“ kann. Dies erklärt auch, warum sich die Codons für eine Aminosäure meist nur in der dritten Base unterscheiden.

Wie hängt die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms von der Substratkonzentration ab (gar nicht, linear, hyperbol, sigmoid, exponentiell) und warum ist das so?

Der Graph der Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in Abhängigkeit der Substratkonzentration ist hyperbol. Allgemein kann gesagt werden, dass mehr verfügbares Substrat die Wahrscheinlichkeit erhöht, dass dieses auf ein Enzym trifft und die Reaktionsgeschwindigkeit somit zunimmt. Ab einer bestimmten Konzentration gibt es jedoch mehr Substrat als vorhandene, freie Enzyme, sodass die Reaktionsgeschwindigkeit stagniert.

Wie kann die zelluläre Aktivität von Enzymen reguliert werden (3 Beispiele)?

1) Enzymhemmung durch Inhibitoren -kompetitiv: Der Inhibitor und das Substrat konkurrieren um das aktive Zentrum, dadurch wird die Reaktionsgeschwindigkeit herab gesetzt. -allosterisch: Der Inhibitor bindet an das allosterische Zentrum und verändert so die Struktur des Enzyms, sodass das Substrat nicht mehr gebunden werden kann 2) Feedback Regulation Das Produkt einer Reaktionskette stoppt die Katalyse. 3) Phosphorylation: Zur Aktivierung wird eine Phosphatgruppe aus einem ATP-Molekül benötigt.

Nennen Sie die drei Stopp‐Codons. Wie kommt es zur Termination, wenn ein Stopp‐Codon in der A‐Stelle des Ribosoms auftaucht?

Die drei Stopp-Codons sind UAG, UGA und UAA, befindet sich eines von ihnen in der A-Stelle des Ribosoms, so lagert sich dort ein RF-Enzym (release factor)an, welches zur Freisetzung des gebildeten Polypeptids führt.

4. Mit welcher Häufigkeit werden bei der Proteinsynthese am Ribosom falsche Aminosäuren eingebaut?

Die Fehlerhäufigkeit des Ribosoms beträgt 10^-4 und 10^-3 pro Codon. Aus diesem Grund gibt es sog. proofreading Prozesse oder den induced fit Mechanismus.

Wie lange etwa dauert die Synthese eines Proteins von 300 Aminosäuren in der Zelle?

Die Translationsgeschwindigkeit in Prokaryoten beträgt etwa 10 bis 20 Aminosäuren pro Sekunde. Ausgehend vom Mittelwert würde die Synthese eines Proteins mit 300 Aminosäuren 20 Sekunden dauern.

Welche katalytischen Strategien setzen Enzyme ein um chemische Reaktionen zu beschleunigen?

Enzyme setzen die Aktivierungsenergie einer Reaktion herunter, sodass ihr Ablauf energetisch günstiger ist, als er es normalerweise wäre. Da der Reaktionsraum von anderen Einflüssen und Wechselwirkungen, z.B. mit Wasser, abgeschirmt ist, können Enzyme den Übergangszustand des jeweiligen Substrats stabilisieren und die Bindungspartner zusammen bringen. Dieser Vorgang benötigt weniger Energie, als es die Reaktion eigentlich tun würde. Enzyme beschleunigen so also die Einstellung eines chemischen Gleichgewichts.

Aminosäuren können aufgrund der Eigenschaften ihrer Seitenkette in verschiedene Gruppen eingeteilt werden. Nennen Sie zwei mögliche Gruppierungen.

Aminosäuren können in basische und saure Aminosäuren eingeteilt werden, außerdem gibt es hydrophobe (unpolare) und hydrophile (polare) Aminosäuren, wie auch aromatische Aminosäuren.

Aminosäuren können aufgrund der Eigenschaften ihrer Seitenkette in verschiedene Gruppen eingeteilt werden. Nennen Sie zwei mögliche Gruppierungen.

Aminosäuren können in basische und saure Aminosäuren eingeteilt werden, außerdem gibt es hydrophobe (unpolare) und hydrophile (polare) Aminosäuren, wie auch aromatische Aminosäuren.

Bitte benennen Sie die zellulären Funktionen von Enzymen!

Enzyme sind Biokatalysatoren, sie setzen also die Aktivierungsenergie einer Reaktion herab, so dass diese einfacher und schneller bei geringeren Temperaturen stattfinden können, als sie es normalerweise täten. Somit sind Enzyme unverzichtbar im Stoffwechsel, der Biosynthese, der Signalübertragung oder für die motorischen Fähigkeiten.

Einige Aminosäuren können nach der Proteinbiosynthese modifiziert werden. Nennen Sie 2 unterschiedliche proteinogene Aminosäuren, die modifiziert werden können. Um welche Modifikation handelt es sich jeweils?

Asparagin kann posttranslational durch eine Glykosylierung modifiziert werden, wodurch das Protein stabilisiert wird. Serin kann phosphoryliert werden, wie es zum Beispiel auch bei Histonmodifizierungen passiert.

Nennen Sie die beiden proteinogenen Aminosäuren, die ein Schwefelatom in der Seitenkette besitzen.

Cystein und Methionin besitzen beide ein Schwefelatom in der Seitenkette. Aus diesem Grund ist Schwefel in Erdöl enthalten, welches aus totem, organischem Material entstanden ist. Ironischerweise entsteht in der Atmosphäre aus Schwefeloxiden, die bei der Verbrennung von Erdöl frei werden, Schwefelsäure, die als saurer Regen gefährlich für die Biosphäre ist.

Nennen Sie zwei Eigenschaften der Peptidbindung.

Die Peptidbindung hat einen partiellen Doppelbindungscharakter, außerdem können sie in der cis-, wie auch der trans-Konformation vorkommen.

Nennen Sie zwei Sekundärstrukturmotive in Proteinen.

Die Sekundärstruktur in Proteinen kann einer alpha-Helix oder einem beta-Strang entsprechen. Beide Strukturen zeichnen sich durch Wasserstoffbrückenbindungen aus.

Nennen sie drei charakteristische Merkmale lebender Systeme

Cheische Komplexität, Abgrenzung der Reaktionsräume durch Membranen, Fähigkeit sich selbst mit hoher Genauigkeit zu replizieren, Fähigkeit sich über lange Zeiträume zu verändern und der Umgebung anzupassen (Evolution)

Warum hat das menschliche Genom mehr BP, jedoch nicht viel mehr Gene als Hefe?

Menschen besitzen mehr der sog. Junk-DNA, langen oder auch kurzen repetitiven Sequenzen, die keine Proteine codieren. Sie besitzen regulatorische Funktionen, wie auch einige Ausschnitte nur stille Überreste der Entwicklung zu sein scheinen.

Funktion der Plasmamembran

Abgrenzung und Vermittler zur Außenwelt, Empfang und Umsetzung von Signalen, Stoffauf-und Abgabe.

Benennen Sie die Kompartimente einer eukaryotische Zelle und jeweils in 1‐2 Stichworten die jeweilige Hauptfunktion dazu

Itochondriales Kompartiment (Energieproduktion), Cytoplasma (Stofftransport), Zellkern (Aufbewahrung der DNA), Kompartimente des Endomembransystems, z.B. ER (Vesikeltransport) oder Peroxisomen (Entgiftung von Sauerstoff)

Vergleichen Sie Peroxisom und Mitochondrium. Gemeinsamkeiten und Unterschiede.

Peroxisomen und Mitochondrien kommen beide nur in eukaryotischen Zellen vor, sind beide von einer Membran umgeben und teilen sich innerhalb der Zelle. Peroxisomen besitzen jedoch nur eine einfache Membran und keine eigene DNA und zusätzlich Enzyme zum H2O2-Stoffwechsel und Fettabbau. Mitochondrien haben eine Doppelmembran, eigene DNA und Enzyme für den Citratzyklus und die Atmungskette.

Die Translation findet im Cytoplasma statt. Über welche unterschiedlichen Hindernisse gelangen eukaryotische Proteine in die verschiedenen Ziel‐ Kompartimente.

Durch 1-2 Membranen, durch regulierte Öffnungen, Vesikeltransport, Kerntransport, Transport in Peroxisomen, Mitochondrien oder Plastiden, ER, Golgi-Apparat, vom Trans-Golgi-Netzwerk zu Lysosom/Vacuole, Endo-und Exocytose.

Beschreiben Sie das Verhältnis von Transport und Synthese bei der Versorgung des Endoplasmatischen Reticulums mit Proteinen

Ribosomen haften auf dem ER, so entstehende Proteine werden ins ER aufgenommen und sekretorische Proteine werden als Membranbläschen abgeschnürrt und gelangen als Transportvesikel zum Golgi-Apparat

Beschreiben Sie den Weg eines sezernierten Proteins von der mRNA innerhalb einer eukaryotischen Zelle bis nach aussen.

Translation durch Ribosomen, im ER wird die Polypetidkette gefaltet (Glykolisierung) und das Vesikel it dem Protein gelangt zum Golgi-Apparat, Weiterglykolisierung im Golgi-Apparat, im sekretorisches Vesikel wird das Protein durch Transportproteine/Exocytose nach außen befördert.

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